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Synthèse de Protéines (Traduction) - Géosciences


compétences à développer

  • Décrire le code génétique et expliquer pourquoi il est considéré comme presque universel
  • Expliquer le processus de traduction et les fonctions de la machinerie moléculaire de la traduction
  • Comparer la traduction chez les eucaryotes et les procaryotes

La synthèse des protéines consomme plus d'énergie d'une cellule que tout autre processus métabolique. Ils remplissent pratiquement toutes les fonctions d'une cellule, servant à la fois d'éléments fonctionnels (par exemple, des enzymes) et structurels. Le processus de traduction, ou synthèse protéique, la deuxième partie de l'expression génique, implique le décodage par un ribosome d'un message d'ARNm en un produit polypeptidique.

Le code génétique

La traduction de la matrice d'ARNm convertit les informations génétiques basées sur les nucléotides dans le « langage » des acides aminés pour créer un produit protéique. Une séquence protéique se compose de 20 acides aminés courants. Chaque acide aminé est défini dans l'ARNm par un triplet de nucléotides appelé codon. La relation entre un codon d'ARNm et son acide aminé correspondant s'appelle le code génétique.

Le code à trois nucléotides signifie qu'il y a un total de 64 combinaisons possibles (43, avec quatre nucléotides différents possibles à chacune des trois positions différentes dans le codon). Ce nombre est supérieur au nombre d'acides aminés et un acide aminé donné est codé par plus d'un codon (Figure (PageIndex{1})). Cette redondance dans le code génétique est appelée dégénérescence. Typiquement, alors que les deux premières positions dans un codon sont importantes pour déterminer quel acide aminé sera incorporé dans un polypeptide en croissance, la troisième position, appelée position d'oscillation, est moins critique. Dans certains cas, si le nucléotide en troisième position est modifié, le même acide aminé est toujours incorporé.

Alors que 61 des 64 triplets possibles codent pour des acides aminés, trois des 64 codons ne codent pas pour un acide aminé ; ils terminent la synthèse des protéines, libérant le polypeptide de la machinerie de traduction. On les appelle codon stops ou codon absurdes. Un autre codon, AUG, a également une fonction spéciale. En plus de spécifier l'acide aminé méthionine, il sert également généralement de codon d'initiation pour initier la traduction. Le cadre de lecture, la façon dont les nucléotides de l'ARNm sont regroupés en codons, pour la traduction est défini par le codon de démarrage AUG près de l'extrémité 5' de l'ARNm. Chaque ensemble de trois nucléotides suivant ce codon de départ est un codon dans le message d'ARNm.

Le code génétique est presque universel. À quelques exceptions près, pratiquement toutes les espèces utilisent le même code génétique pour la synthèse des protéines, ce qui est une preuve puissante que toute la vie existante sur terre partage une origine commune. Cependant, des acides aminés inhabituels tels que la sélénocystéine et la pyrrolysine ont été observés chez les archées et les bactéries. Dans le cas de la sélénocystéine, le codon utilisé est UGA (normalement un codon stop). Cependant, UGA peut coder pour la sélénocystéine en utilisant une structure tige-boucle (connue sous le nom de séquence d'insertion de sélénocystéine, ou élément SECIS), qui se trouve dans la région non traduite 3 'de l'ARNm. La pyrrolysine utilise un codon stop différent, UAG. L'incorporation de pyrrolysine nécessite la pylS gène et un ARN de transfert unique (ARNt) avec un anticodon CUA.

Exercice (PageIndex{1})

  1. Combien de bases y a-t-il dans chaque codon ?
  2. Pour quel acide aminé est codé par le codon AAU ?
  3. Que se passe-t-il lorsqu'un codon stop est atteint ?

Les machines de synthèse de protéines

En plus de la matrice d'ARNm, de nombreuses molécules et macromolécules contribuent au processus de traduction. La composition de chaque composant varie selon les taxons ; par exemple, les ribosomes peuvent être constitués de différents nombres d'ARN ribosomiques (ARNr) et de polypeptides en fonction de l'organisme. Cependant, les structures générales et les fonctions de la machinerie de synthèse des protéines sont comparables des bactéries aux cellules humaines. La traduction nécessite l'entrée d'une matrice d'ARNm, de ribosomes, d'ARNt et de divers facteurs enzymatiques.

Ribosomes

Un ribosome est une macromolécule complexe composée d'ARNr catalytiques (appelés ribozymes) et d'ARNr structuraux, ainsi que de nombreux polypeptides distincts. Les ARNr matures représentent environ 50 % de chaque ribosome. Les procaryotes ont des ribosomes 70S, tandis que les eucaryotes ont des ribosomes 80S dans le cytoplasme et le réticulum endoplasmique rugueux, et des ribosomes 70S dans les mitochondries et les chloroplastes. Les ribosomes se dissocient en grandes et petites sous-unités lorsqu'ils ne synthétisent pas de protéines et se réassocient lors de l'initiation de la traduction. Dans E. coli, la petite sous-unité est décrite comme 30S (qui contient la sous-unité d'ARNr 16S) et la grande sous-unité est 50S (qui contient les sous-unités d'ARNr 5S et 23S), pour un total de 70S (les unités Svedberg ne sont pas additives). Les ribosomes eucaryotes ont une petite sous-unité 40S (qui contient la sous-unité d'ARNr 18S) et une grande sous-unité 60S (qui contient les sous-unités d'ARNr 5S, 5.8S et 28S), pour un total de 80S. La petite sous-unité est responsable de la liaison de la matrice d'ARNm, tandis que la grande sous-unité se lie aux ARNt (discutés dans la sous-section suivante).

Chaque molécule d'ARNm est traduite simultanément par de nombreux ribosomes, tous synthétisant la protéine dans le même sens : lecture de l'ARNm de 5' à 3' et synthèse du polypeptide de l'extrémité N à l'extrémité C. La structure complète contenant un ARNm avec plusieurs ribosomes associés est appelée polyribosome (ou polysome). Chez les bactéries et les archées, avant que la terminaison de la transcription ne se produise, chaque transcrit codant pour une protéine est déjà utilisé pour commencer la synthèse de nombreuses copies du ou des polypeptides codés, car les processus de transcription et de traduction peuvent se produire simultanément, formant des polyribosomes (Figure ( PageIndex{2})). La raison pour laquelle la transcription et la traduction peuvent se produire simultanément est que ces deux processus se produisent dans la même direction 5 'à 3', ils se produisent tous les deux dans le cytoplasme de la cellule, et parce que le transcrit d'ARN n'est pas traité une fois qu'il est transcrit. Cela permet à une cellule procaryote de répondre très rapidement à un signal environnemental nécessitant de nouvelles protéines. En revanche, dans les cellules eucaryotes, la transcription et la traduction simultanées ne sont pas possibles. Bien que les polyribosomes se forment également chez les eucaryotes, ils ne peuvent pas le faire tant que la synthèse d'ARN n'est pas terminée et que la molécule d'ARN n'a pas été modifiée et transportée hors du noyau.

ARN de transfert

Les ARN de transfert (ARNt) sont des molécules d'ARN structurelles et, selon les espèces, de nombreux types différents d'ARNt existent dans le cytoplasme. Les espèces bactériennes ont généralement entre 60 et 90 types. Servant d'adaptateur, chaque type d'ARNt se lie à un codon spécifique sur la matrice d'ARNm et ajoute l'acide aminé correspondant à la chaîne polypeptidique. Par conséquent, les ARNt sont les molécules qui « traduisent » réellement le langage de l'ARN dans le langage des protéines. En tant que molécules adaptatrices de la traduction, il est surprenant que les ARNt puissent tenir autant de spécificité dans un si petit paquet. La molécule d'ARNt interagit avec trois facteurs : les aminoacyl ARNt synthétases, les ribosomes et l'ARNm.

Les ARNt matures adoptent une structure tridimensionnelle lorsque des bases complémentaires sont exposées dans la liaison hydrogène de la molécule d'ARN simple brin les unes avec les autres (Figure (PageIndex{3})). Cette forme positionne le site de liaison des acides aminés, appelé extrémité de liaison des acides aminés CCA, qui est une séquence cytosine-cytosine-adénine à l'extrémité 3' de l'ARNt, et l'anticodon à l'autre extrémité. L'anticodon est une séquence de trois nucléotides qui se lie à un codon d'ARNm par appariement de bases complémentaires.

Un acide aminé est ajouté à l'extrémité d'une molécule d'ARNt par le processus de « charge » d'ARNt, au cours duquel chaque molécule d'ARNt est liée à son acide aminé correct ou apparenté par un groupe d'enzymes appelées aminoacyl ARNt synthétases. Au moins un type d'aminoacyl ARNt synthétase existe pour chacun des 20 acides aminés. Au cours de ce processus, l'acide aminé est d'abord activé par l'ajout d'adénosine monophosphate (AMP), puis transféré à l'ARNt, ce qui en fait un ARNt chargé, et l'AMP est libéré.

Exercice (PageIndex{2})

  1. Décrire la structure et la composition du ribosome procaryote.
  2. Dans quelle direction la matrice d'ARNm est-elle lue ?
  3. Décrire la structure et la fonction d'un ARNt.

Le mécanisme de la synthèse des protéines

La traduction est similaire chez les procaryotes et les eucaryotes. Ici, nous allons explorer comment la traduction se produit dans E. coli, un procaryote représentatif, et préciser toute différence entre la traduction bactérienne et eucaryote.

Initiation

L'initiation de la synthèse des protéines commence par la formation d'un complexe d'initiation. coli, ce complexe implique le petit ribosome 30S, la matrice d'ARNm, trois facteurs d'initiation qui aident le ribosome à s'assembler correctement, la guanosine triphosphate (GTP) qui agit comme source d'énergie et un ARNt initiateur spécial portant N-formyl-méthionine (fMet-ARNtfMet) (Figure (PageIndex{4})). L'ARNt initiateur interagit avec le codon d'initiation AUG de l'ARNm et porte une méthionine formylée (fMet). En raison de son implication dans l'initiation, fMet est inséré au début (extrémité N) de chaque chaîne polypeptidique synthétisée par E. coli. coli L'ARNm, une séquence leader en amont du premier codon AUG, appelée séquence Shine-Dalgarno (également connue sous le nom de site de liaison ribosomique AGGAGG), interagit par appariement de bases complémentaires avec les molécules d'ARNr qui composent le ribosome. Cette interaction ancre la sous-unité ribosomique 30S à l'emplacement correct sur la matrice d'ARNm. À ce stade, la sous-unité ribosomique 50S se lie alors au complexe d'initiation, formant un ribosome intact.

Chez les eucaryotes, la formation du complexe d'initiation est similaire, avec les différences suivantes :

  • L'ARNt initiateur est un autre ARNt spécialisé transportant la méthionine, appelé Met-tRNAi
  • Au lieu de se lier à l'ARNm au niveau de la séquence Shine-Dalgarno, le complexe d'initiation eucaryote reconnaît la coiffe 5 'de l'ARNm eucaryote, puis suit l'ARNm dans la direction 5' à 3' jusqu'à ce que le codon de départ AUG soit reconnu. À ce stade, la sous-unité 60S se lie au complexe Met-ARNt, ARNm et la sous-unité 40S.

Élongation

Chez les procaryotes et les eucaryotes, les bases de l'allongement de la traduction sont les mêmes. coli, la liaison de la sous-unité ribosomique 50S pour produire le ribosome intact forme trois sites ribosomiques importants sur le plan fonctionnel : Le site A (aminoacyle) se lie aux ARNt aminoacyl chargés entrants. Le site P (peptidyle) lie les ARNt chargés portant des acides aminés qui ont formé des liaisons peptidiques avec la chaîne polypeptidique en croissance mais ne se sont pas encore dissociés de leur ARNt correspondant. Le site E (sortie) libère des ARNt dissociés afin qu'ils puissent être rechargés en acides aminés libres. Il existe une exception notable à cette chaîne d'assemblage d'ARNt : lors de la formation du complexe d'initiation, le fMet-ARNt bactérienfMet ou le Met-ARNt eucaryote entre directement dans le site P sans entrer d'abord dans le site A, fournissant un site A libre prêt à accepter l'ARNt correspondant au premier codon après l'AUG.

L'élongation se déroule avec des mouvements de codon unique du ribosome, chacun appelé événement de translocation. Au cours de chaque événement de translocation, les ARNt chargés entrent au site A, puis se déplacent vers le site P, puis enfin vers le site E pour être éliminés. Les mouvements ribosomiques, ou étapes, sont induits par des changements de conformation qui font avancer le ribosome de trois bases dans la direction 3'. Des liaisons peptidiques se forment entre le groupe amino de l'acide aminé attaché à l'ARNt du site A et le groupe carboxyle de l'acide aminé attaché à l'ARNt du site P. La formation de chaque liaison peptidique est catalysée par la peptidyl transférase, un ribozyme à base d'ARN qui est intégré dans la sous-unité ribosomique 50S. L'acide aminé lié à l'ARNt du site P est également lié à la chaîne polypeptidique en croissance. Au fur et à mesure que le ribosome traverse l'ARNm, l'ancien ARNt du site P pénètre dans le site E, se détache de l'acide aminé et est expulsé. Plusieurs étapes de l'élongation, y compris la liaison d'un ARNt aminoacyle chargé au site A et la translocation, nécessitent une énergie dérivée de l'hydrolyse du GTP, qui est catalysée par des facteurs d'élongation spécifiques. Étonnamment, le E. coli l'appareil de traduction ne prend que 0,05 seconde pour ajouter chaque acide aminé, ce qui signifie qu'une protéine de 200 acides aminés peut être traduite en seulement 10 secondes.

Résiliation

La terminaison de la traduction se produit lorsqu'un codon non-sens (UAA, UAG ou UGA) est rencontré pour lequel il n'y a pas d'ARNt complémentaire. Lors de l'alignement avec le site A, ces codons non-sens sont reconnus par des facteurs de libération chez les procaryotes et les eucaryotes qui entraînent le détachement de l'acide aminé du site P de son ARNt, libérant le polypeptide nouvellement fabriqué. Les petites et grandes sous-unités ribosomiques se dissocient de l'ARNm et les unes des autres ; ils sont recrutés presque immédiatement dans un autre complexe d'initiation à la traduction.

En résumé, plusieurs caractéristiques clés distinguent l'expression des gènes procaryotes de celle observée chez les eucaryotes. Ceux-ci sont illustrés dans la figure (PageIndex{5}) et répertoriés dans la figure (PageIndex{6}).

Ciblage, repliement et modification des protéines

Pendant et après la traduction, les polypeptides peuvent avoir besoin d'être modifiés avant qu'ils ne soient biologiquement actifs. Les modifications post-traductionnelles incluent :

  1. élimination des séquences signal traduites - courtes queues d'acides aminés qui aident à diriger une protéine vers un compartiment cellulaire spécifique
  2. « repliement » approprié du polypeptide et association de plusieurs sous-unités polypeptidiques, souvent facilitées par des protéines chaperons, en une structure tridimensionnelle distincte
  3. traitement protéolytique d'un polypeptide inactif pour libérer un composant protéique actif, et
  4. diverses modifications chimiques (par exemple, phosphorylation, méthylation ou glycosylation) d'acides aminés individuels.
  • Quels sont les composants du complexe d'initiation de la traduction chez les procaryotes ?
  • Quelles sont les deux différences entre l'initiation de la traduction procaryote et eucaryote?
  • Que se passe-t-il sur chacun des trois sites actifs du ribosome ?
  • Quelles sont les causes de l'arrêt de la traduction ?

Concepts clés et résumé

  • Dans Traduction, les polypeptides sont synthétisés à l'aide de séquences d'ARNm et de machines cellulaires, y compris des ARNt correspondant à l'ARNm codons à des acides aminés et des ribosomes spécifiques composés d'ARN et de protéines qui catalysent la réaction.
  • le code génétique est dégénérer en ce que plusieurs codons d'ARNm codent pour les mêmes acides aminés. Le code génétique est presque universel parmi les organismes vivants.
  • Les ribosomes procaryotes (70S) et eucaryotes cytoplasmiques (80S) sont chacun composés d'une grande sous-unité et d'une petite sous-unité de tailles différentes entre les deux groupes. Chaque sous-unité est composée d'ARNr et de protéines. Les ribosomes organites dans les cellules eucaryotes ressemblent aux ribosomes procaryotes.
  • Quelque 60 à 90 espèces d'ARNt existent dans les bactéries. Chaque ARNt possède trois nucléotides anticodon ainsi qu'un site de liaison pour un acide aminé apparenté. Tous les ARNt avec un anticodon spécifique porteront le même acide aminé.
  • Initiation de la traduction se produit lorsque la petite sous-unité ribosomique se lie avec facteurs d'initiation et un ARNt initiateur au démarrer le codon d'un ARNm, suivi de la liaison au complexe d'initiation de la grande sous-unité ribosomique.
  • Dans les cellules procaryotes, le codon de départ code pour la N-formyl-méthionine portée par un ARNt initiateur spécial. Dans les cellules eucaryotes, le codon d'initiation code pour la méthionine portée par un ARNt initiateur spécial. De plus, alors que la liaison ribosomique de l'ARNm chez les procaryotes est facilitée par la séquence Shine-Dalgarno dans l'ARNm, les ribosomes eucaryotes se lient à la coiffe 5' de l'ARNm.
  • Pendant le élongation étape de la traduction, une ARNt chargé se lie à l'ARNm dans le Un site du ribosome; une liaison peptidique est catalysée entre les deux acides aminés adjacents, rompant la liaison entre le premier acide aminé et son ARNt ; le ribosome déplace un codon le long de l'ARNm ; et le premier ARNt est déplacé du site P du ribosome au E site et quitte le complexe ribosomique.
  • Résiliation de la traduction se produit lorsque le ribosome rencontre un codon d'arrêt, qui ne code pas pour un ARNt. Les facteurs de libération provoquent la libération du polypeptide et le complexe ribosomique se dissocie.
  • Chez les procaryotes, la transcription et la traduction peuvent être couplées, la traduction d'une molécule d'ARNm commençant dès que la transcription permet une exposition suffisante à l'ARNm pour la liaison d'un ribosome, avant la fin de la transcription. La transcription et la traduction ne sont pas couplées chez les eucaryotes car la transcription se produit dans le noyau, alors que la traduction se produit dans le cytoplasme ou en association avec le réticulum endoplasmique rugueux.
  • Les polypeptides nécessitent souvent un ou plusieurs modifications post-traductionnelles devenir biologiquement actif.

Choix multiple

Lequel des énoncés suivants est le nom de la séquence à trois bases de l'ARNm qui se lie à une molécule d'ARNt ?

Site A.P
B. codon
C. anticodon
D. Site de liaison CCA

B

Quel composant est le dernier à rejoindre le complexe d'initiation lors de l'initiation de la traduction ?

A. la molécule d'ARNm
B. la petite sous-unité ribosomique
C. la grande sous-unité ribosomique
D. l'ARNt initiateur

C

Au cours de l'allongement en traduction, à quel site ribosomique une molécule d'ARNt chargée entrante se lie-t-elle ?

A. Un site
Site B.P
Site C.E
Site D.B

UNE

Lequel des éléments suivants est l'acide aminé qui apparaît à l'extrémité N-terminale de tous les polypeptides procaryotes et eucaryotes nouvellement traduits ?

A. tryptophane
B. méthionine
C. sélénocystéine
D. glycine

B

Lorsque le ribosome atteint un codon non-sens, lequel des événements suivants se produit ?

A. une méthionine est incorporée
B. le polypeptide est libéré
C. une liaison peptidique se forme
D. le site A se lie à un ARNt chargé

B

Remplir les trous

La troisième position dans un codon, dans laquelle les changements entraînent souvent l'incorporation du même acide aminé dans le polypeptide en croissance, est appelée ________.

position d'oscillation

L'enzyme qui ajoute un acide aminé à une molécule d'ARNt est appelée ________.

aminoacyl-ARNt synthétase

Vrai faux

Chaque codon du code génétique code pour un acide aminé différent.

Faux

Réponse courte

Pourquoi la traduction se termine-t-elle lorsque le ribosome atteint un codon stop ? Ce qui se produit?

En quoi le processus de traduction diffère-t-il entre les procaryotes et les eucaryotes ?

Qu'entend-on par le fait que le code génétique est presque universel ?

Vous trouverez ci-dessous une séquence d'ADN antisens. Traduisez la molécule d'ARNm synthétisée à l'aide du code génétique, en enregistrant la séquence d'acides aminés résultante, en indiquant les extrémités N et C.

Brin d'ADN antisens : 3'-T A C T G A C T G A C G A T C-5'

Esprit critique

Étiquetez les éléments suivants dans la figure : sites ribosomiques E, P et A ; ARNm; codons; anticodons; polypeptide en croissance; acide aminé entrant; sens de translocation; petite unité ribosomique; grande unité ribosomique.

Avant l'élucidation du code génétique, d'éminents scientifiques, dont Francis Crick, avaient prédit que chaque codon d'ARNm, codant pour l'un des 20 acides aminés, devait avoir au moins trois nucléotides de long. Pourquoi n'est-il pas possible que les codons soient plus courts ?


Fajarv

Il s'agit essentiellement d'une traduction d'une séquence nucléotidique codée en une autre séquence codée d'acides aminés. La synthèse des protéines est le processus par lequel les cellules individuelles construisent des protéines.


Biosynthèse des protéines Wikipédia

Le processus de fabrication de cette molécule messagère est connu sous le nom de transcription et comporte un certain nombre d'étapes.

Étapes de la synthèse des protéines de traduction avec des images. Transcription et traduction de réplication. La deuxième étape de la traduction des protéines. Le dogme central de la biologie moléculaire explique généralement comment l'information génétique circule au sein des systèmes biologiques.

Commencez à étudier la synthèse des protéines sans images. Son travail consiste à traduire le message dans la séquence nucléotidique de l'ARNm en une séquence d'acides aminés spécifique. La traduction est la deuxième phase de la production de protéines après la transcription du codage de l'ADN en directions pour l'assemblage des protéines sous la forme d'ARNm.

L'ARN de transfert a la forme d'une feuille de trèfle avec trois boucles. Dans rna c à g et a à u. 1 exigence des composants 2 activation des acides aminés 3 synthèse protéique proprement dite 4 chaperons et repliement des protéines et 5 modifications post-traductionnelles des protéines.

Les étapes de la synthèse des protéines, le processus par lequel l'information génétique est convertie en protéines, sont la traduction de la transcription et, dans certains cas, la modification post-traductionnelle et le repliement des protéines. Les protéines sont des unités biologiques fonctionnelles composées de chaînes biochimiques repliées qui sont impliquées dans presque tous les processus chimiques qui se déroulent dans le corps. y compris la réponse immunitaire. L'ARN de transfert joue un rôle important dans la synthèse et la traduction des protéines. Étapes de la synthèse des protéines.

L'acide désoxyribonucléique et tous les types d'acide ribonucléique sont impliqués dans ce processus. Les enzymes du noyau cellulaire commencent le processus de synthèse des protéines en déroulant la section d'ADN nécessaire afin que l'ARN puisse être fabriqué. Au cours de l'étape d'élongation, la chaîne polypeptidique ajoute des acides aminés à l'extrémité carboxyle, la protéine de la chaîne se développe à mesure que le ribosome se déplace de l'extrémité 5 à l'extrémité 3 de l'ARNm. En particulier, il est divisé en trois grandes étapes.

Les cinq étapes sont. Cet article met en lumière les cinq étapes de la biosynthèse des protéines. Apprenez des termes de vocabulaire et plus encore avec des jeux de cartes mémoire et d'autres outils d'étude.

Dans cet article, vous serez initié au processus de synthèse des protéines, également appelé traduction. L'allongement de la traduction est la deuxième étape de la synthèse des protéines. La traduction est le processus qui prend les informations transmises par l'ADN en tant qu'ARN messager et les transforme en une série d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Comment une cellule fabrique-t-elle uniquement les protéines dont elle a besoin? Ces questions trouvent une réponse lorsque nous explorons les étapes de la synthèse des protéines et du processus de production des protéines. L'ADN se réplique puis transcrit en ARNm finalement transformé en protéines par traduction. La traduction dans la synthèse des protéines fait référence à la phase d'assemblage des protéines dans les cellules où l'ARN est décodé pour produire une chaîne d'acides aminés.

Ces séquences sont réunies pour former une protéine. La synthèse des protéines qui implique la traduction de la séquence de bases nucléotidiques de l'ARNm dans le langage des acides aminés. Dans l'ADN c à g et a à t.

L'ARN se forme comme une copie d'un côté du brin d'adn et est envoyé vers d'autres zones de l'ADN.


Les étapes de la traduction Article Khan Academy


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Synthèse des protéines


Étapes de la synthèse des protéines en relation avec la traduction


Fin de la synthèse des protéines


9 5 Comment les gènes sont réglementés Concepts de biologie 1er Canadien


Traduction de Mrna à l'élongation d'initiation de protéine


Synthèse des protéines de traduction Notes de révision de biologie de niveau A


Synthèse de protéines : transcription et traduction

Voici la troisième conférence BIO101 (du 08 mai 2006). Encore une fois, j'apprécierais des commentaires sur l'exactitude ainsi que des suggestions d'amélioration.

L'ADN est une longue molécule double brin résidant à l'intérieur du noyau de chaque cellule. Il est généralement enroulé étroitement formant des chromosomes dans lesquels il est protégé par des protéines.

Chacun des deux brins de la molécule d'ADN est une chaîne de molécules plus petites. Chaque maillon de la chaîne est composé d'une molécule de sucre, d'une molécule de phosphate et d'une molécule de nucléotide. Il existe quatre types de nucléotides (ou « bases ») dans l'ADN : l'adénine (A), la thymine (T), la guanine (G) et la cytosine (C). Les deux brins d'ADN sont structurés de telle manière qu'une adénine sur un brin est toujours attachée à une thymine sur l'autre brin, et la guanine d'un brin est toujours liée à la cytosine sur l'autre brin. Ainsi, les deux brins de la molécule d'ADN sont des images miroir l'un de l'autre.

La séquence exacte de nucléotides sur un brin d'ADN est le code génétique. Le code génétique total de tout l'ADN sur tous les chromosomes est le génome. Chaque cellule du corps a exactement les mêmes chromosomes et exactement le même génome (à quelques exceptions près que nous aborderons plus tard).

Un gène est une petite partie du génome - une séquence de nucléotides qui s'exprime ensemble et code pour une seule molécule de protéine (polypeptide).

Cell utilise les gènes pour synthétiser des protéines. Il s'agit d'un processus en deux étapes. La première étape est la transcription dans laquelle la séquence d'un gène est répliquée dans une molécule d'ARN. La deuxième étape est la traduction dans laquelle la molécule d'ARN sert de code pour la formation d'une chaîne d'acides aminés (un polypeptide).

Pour qu'un gène soit exprimé, c'est-à-dire traduit en ARN, cette partie de l'ADN doit être déroulée et débarrassée des protéines protectrices. Une enzyme, appelée ADN polymérase, lit le code ADN (la séquence de bases sur l'un des deux brins de la molécule d'ADN) et construit une chaîne simple brin de la molécule d'ARN. Encore une fois, là où il y a un G dans l'ADN, il y aura du C dans l'ARN et vice versa. Au lieu de la thymine, l'ARN contient de l'uracile (U). Partout où dans le brin d'ADN il y a un A, il y aura un U dans l'ARN, et partout où il y a un T sur la molécule d'ADN, il y aura un A dans l'ARN.

Une fois que le gène entier (100 à 10 000 bases d'affilée) est transcrit, la molécule d'ARN se détache. L'ARN (appelé ARN messager ou ARNm) peut être encore modifié par l'ajout de plus de bases A à sa queue, par l'ajout d'autres petites molécules à certains des nucléotides et par l'excision de certaines parties (introns) hors de la chaîne. L'élimination des introns (les régions non codantes) et le regroupement des segments restants - les exons - en une seule chaîne à nouveau, s'appelle l'épissage d'ARN. L'épissage de l'ARN permet à un gène de coder pour plusieurs types de protéines apparentées, car des modèles d'épissage alternatifs peuvent être contrôlés par divers facteurs dans la cellule.

Contrairement à l'ADN, la molécule d'ARNm est capable de sortir du noyau à travers les pores de la membrane nucléaire. Il pénètre dans le réticulum endoplasmique et s'attache à l'une des membranes du RE rugueux.

Trois types d'ARN sont impliqués dans le processus de traduction : l'ARNm qui porte le code du gène, l'ARNr qui aide à la formation du ribosome et l'ARNt qui apporte des acides aminés individuels au ribosome. La traduction est contrôlée par diverses enzymes qui reconnaissent des séquences nucléotidiques spécifiques.

Le code génétique (séquence nucléotidique d'un gène) se traduit en un polypeptide (séquence d'acides aminés d'une protéine) d'une manière 3 à 1. Trois nucléides d'affilée codent pour un acide aminé. Il y a un total de 20 acides aminés utilisés pour construire toutes les protéines de notre corps. Certains acides aminés sont codés par un seul code triplet, ou codon . D'autres acides aminés peuvent être codés par plusieurs séquences d'ARN différentes. Il existe également une séquence START (codant pour fMet) et une séquence STOP qui ne code pour aucun acide aminé. Le code génétique est (presque) universel. À l'exception de quelques micro-organismes, toute la vie utilise le même code génétique.

Lorsque le ribosome est assemblé autour d'une molécule d'ARNm, la traduction commence par la lecture du premier triplet. Les petites molécules d'ARNt apportent les acides aminés individuels et les attachent à l'ARNm, ainsi qu'entre eux, formant une chaîne d'acides aminés. Lorsqu'un signal d'arrêt est atteint, l'ensemble du complexe se dissocie. Le ribosome, l'ARNm, les ARNt et les enzymes sont alors soit dégradés, soit réutilisés pour un autre événement traductionnel.

Synthèse des protéines - modifications post-traductionnelles

La traduction du code ADN/ARN en une séquence d'acides aminés n'est que le début du processus de synthèse des protéines.

La séquence exacte des acides aminés dans une chaîne polypeptidique est la structure primaire de la protéine.

Comme différents acides aminés sont des molécules de formes, de tailles et de polarités électriques quelque peu différentes, ils réagissent les uns avec les autres. Les forces attractives et répulsives entre les acides aminés provoquent le repliement de la chaîne de diverses manières. La forme tridimensionnelle de la chaîne polypeptidique due aux propriétés chimiques de ses acides aminés constitutifs est appelée structure secondaire de la protéine.

Des enzymes appelées chaperonines modifient davantage la structure tridimensionnelle de la protéine en la repliant de manière particulière. La structure 3D d'une protéine est sa propriété la plus importante car la fonctionnalité d'une protéine dépend de sa forme - elle ne peut réagir avec d'autres molécules que si les deux molécules s'emboîtent l'une dans l'autre comme une clé et une serrure. La structure 3D de la protéine entièrement repliée est sa structure tertiaire.

Les prions, les causes de maladies telles que la maladie de la vache folle, la gale et la maladie de Kreutzfeld-Jacob, sont des protéines. La structure primaire et secondaire du prion est presque identique aux protéines normalement exprimées dans nos cellules cérébrales, mais la structure tertiaire est différente - elles sont repliées en différentes formes. Lorsqu'un prion pénètre dans une cellule cérébrale saine, il est capable de dénaturer (dérouler) la protéine native puis de la remodeler sous la même forme que le prion. Ainsi, une molécule de prion en fait deux - ces deux continuent et font quatre, ces quatre font huit, et ainsi de suite, jusqu'à ce que tout le cerveau ne soit plus qu'une masse spongieuse liquéfiée.

Un autre aspect de la structure tertiaire de la protéine est l'ajout de petites molécules à la chaîne. Par exemple, des groupes phosphate peuvent être attachés à la protéine (ce qui lui donne une énergie supplémentaire). De plus, de courtes chaînes de sucres sont généralement liées à la queue de la protéine. Ces chaînes de sucre servent de « étiquettes de code postal » pour la protéine, informant les molécules porteuses exactement où dans la cellule cette protéine doit être transportée (généralement dans les vésicules qui sortent du RER ou de l'appareil de Golgi). Les éléments du cytosquelette sont utilisés comme conduits ("ascenseurs et escalators") pour transporter les protéines là où elles sont nécessaires dans la cellule.

De nombreuses protéines sont composées de plusieurs chaînes polypeptidiques. Par exemple, l'hémoglobine est formée en liant ensemble quatre sous-unités. Chaque sous-unité a également une molécule d'hème qui lui est attachée et un ion de fer attaché à l'hème (ce fer est l'endroit où l'oxygène se lie à l'hémogolobine). Cette structure plus grande et plus complexe de la protéine est sa structure quaternaire.

Peter H. Raven, George B. Johnson, Jonathan B. Losos et Susan R. Singer, Biologie (7e édition), McGraw-Hill Co. NY, chapitres 3, 14 et 15.


Synthèse des protéines

Il a été mentionné précédemment que l'ADN fournit un « plan directeur » pour la structure et la physiologie cellulaires. Cela fait référence au fait que l'ADN contient les informations nécessaires à la cellule pour construire un type de molécule très important : la protéine. La plupart des composants structurels de la cellule sont constitués, au moins en partie, de protéines et pratiquement toutes les fonctions qu'une cellule exécute sont complétées à l'aide de protéines. L'une des classes de protéines les plus importantes est constituée par les enzymes, qui aident à accélérer les réactions biochimiques nécessaires qui se déroulent à l'intérieur de la cellule. Certaines de ces réactions biochimiques critiques incluent la construction de molécules plus grosses à partir de composants plus petits (comme cela se produit lors de la réplication de l'ADN ou de la synthèse de microtubules) et la décomposition de molécules plus grosses en composants plus petits (comme lors de la récolte d'énergie chimique à partir de molécules nutritives). Quel que soit le processus cellulaire, il est presque certain qu'il s'agit de protéines. Tout comme le génome de la cellule décrit son complément complet d'ADN, le protéome d'une cellule est son complément complet de protéines. La synthèse des protéines commence par les gènes. Un gène est un segment fonctionnel de l'ADN qui fournit l'information génétique nécessaire à la construction d'une protéine. Chaque gène particulier fournit le code nécessaire pour construire une protéine particulière. L'expression génique, qui transforme les informations codées dans un gène en un produit génique final, dicte en fin de compte la structure et la fonction d'une cellule en déterminant quelles protéines sont fabriquées.

L'interprétation des gènes fonctionne de la manière suivante. Rappelez-vous que les protéines sont des polymères, ou des chaînes, de nombreux blocs de construction d'acides aminés. La séquence de bases dans un gène (c'est-à-dire sa séquence de nucléotides A, T, C, G) se traduit par une séquence d'acides aminés. Un triplet est une section de trois bases d'ADN d'affilée qui code pour un acide aminé spécifique. Similaire à la façon dont le code à trois lettres chien signale l'image d'un chien, le code de base de l'ADN à trois lettres signale l'utilisation d'un acide aminé particulier. Par exemple, le triplet d'ADN CAC (cytosine, adénine et cytosine) spécifie l'acide aminé valine. Par conséquent, un gène, qui est composé de plusieurs triplets dans une séquence unique, fournit le code pour construire une protéine entière, avec plusieurs acides aminés dans la séquence appropriée ((Figure)). Le mécanisme par lequel les cellules transforment le code ADN en un produit protéique est un processus en deux étapes, avec une molécule d'ARN comme intermédiaire.

De l'ADN à l'ARN : la transcription

L'ADN est logé dans le noyau et la synthèse des protéines a lieu dans le cytoplasme, il doit donc y avoir une sorte de messager intermédiaire qui quitte le noyau et gère la synthèse des protéines. Ce messager intermédiaire est l'ARN messager (ARNm) , un acide nucléique simple brin qui transporte une copie du code génétique d'un seul gène hors du noyau et dans le cytoplasme où il est utilisé pour produire des protéines.

Il existe plusieurs types d'ARN, chacun ayant des fonctions différentes dans la cellule. La structure de l'ARN est similaire à celle de l'ADN à quelques petites exceptions près. D'une part, contrairement à l'ADN, la plupart des types d'ARN, y compris l'ARNm, sont monocaténaires et ne contiennent aucun brin complémentaire. Deuxièmement, le sucre ribose dans l'ARN contient un atome d'oxygène supplémentaire par rapport à l'ADN. Enfin, au lieu de la base thymine, l'ARN contient la base uracile. Cela signifie que l'adénine s'associera toujours à l'uracile pendant le processus de synthèse des protéines.

L'expression des gènes commence par le processus appelé transcription, qui est la synthèse d'un brin d'ARNm complémentaire du gène d'intérêt. Ce processus est appelé transcription car l'ARNm est comme un transcrit, ou une copie, du code ADN du gène. La transcription commence un peu comme la réplication de l'ADN, en ce sens qu'une région de l'ADN se déroule et que les deux brins se séparent, cependant, seule cette petite partie de l'ADN sera séparée. Les triplets du gène sur cette section de la molécule d'ADN sont utilisés comme matrice pour transcrire le brin complémentaire d'ARN ((Figure)). Un codon est une séquence de trois bases d'ARNm, ainsi appelée parce qu'elle code directement pour les acides aminés. Comme la réplication de l'ADN, la transcription comporte trois étapes : l'initiation, l'élongation et la terminaison.

Étape 1 : Initiation. Une région au début du gène appelée promoteur - une séquence particulière de nucléotides - déclenche le début de la transcription.

Étape 2 : allongement. La transcription commence lorsque l'ARN polymérase déroule le segment d'ADN. Un brin, appelé brin codant, devient la matrice avec les gènes à coder. La polymérase aligne ensuite l'acide nucléique correct (A, C, G ou U) avec sa base complémentaire sur le brin codant de l'ADN. L'ARN polymérase est une enzyme qui ajoute de nouveaux nucléotides à un brin croissant d'ARN. Ce processus construit un brin d'ARNm.

Étape 3 : Résiliation. Lorsque la polymérase a atteint la fin du gène, l'un des trois triplets spécifiques (UAA, UAG ou UGA) code un signal « stop », qui déclenche l'arrêt de la transcription par les enzymes et la libération du transcrit de l'ARNm.

Avant que la molécule d'ARNm ne quitte le noyau et ne procède à la synthèse des protéines, elle est modifiée de plusieurs manières. Pour cette raison, il est souvent appelé pré-ARNm à ce stade. Par exemple, votre ADN, et donc l'ARNm complémentaire, contient de longues régions appelées régions non codantes qui ne codent pas pour les acides aminés. Leur fonction est encore un mystère, mais le processus appelé épissage supprime ces régions non codantes du transcrit pré-ARNm ((Figure)). Un spliceosome - une structure composée de diverses protéines et d'autres molécules - se fixe à l'ARNm et « s'épisse » ou découpe les régions non codantes. Le segment supprimé du transcrit est appelé intron. Les exons restants sont collés ensemble. Un exon est un segment d'ARN qui reste après l'épissage. Fait intéressant, certains introns qui sont retirés de l'ARNm ne sont pas toujours non codants. Lorsque différentes régions codantes de l'ARNm sont épissées, différentes variations de la protéine finiront par en résulter, avec des différences de structure et de fonction. Ce processus se traduit par une plus grande variété de protéines et de fonctions protéiques possibles. Lorsque le transcrit d'ARNm est prêt, il sort du noyau et pénètre dans le cytoplasme.

De l'ARN à la protéine : traduction

Comme pour traduire un livre d'une langue à une autre, les codons d'un brin d'ARNm doivent être traduits dans l'alphabet d'acides aminés des protéines. La traduction est le processus de synthèse d'une chaîne d'acides aminés appelée polypeptide. La traduction nécessite deux aides majeures : premièrement, un « traducteur », la molécule qui effectuera la traduction, et deuxièmement, un substrat sur lequel le brin d'ARNm est traduit en une nouvelle protéine, comme le « bureau » du traducteur. Ces deux exigences sont remplies par d'autres types d'ARN. Le substrat sur lequel s'effectue la traduction est le ribosome.

N'oubliez pas que de nombreux ribosomes d'une cellule se trouvent associés au RE rugueux et effectuent la synthèse de protéines destinées à l'appareil de Golgi. L'ARN ribosomique (ARNr) est un type d'ARN qui, avec les protéines, compose la structure du ribosome. Les ribosomes existent dans le cytoplasme sous forme de deux composants distincts, une petite et une grande sous-unité. Lorsqu'une molécule d'ARNm est prête à être traduite, les deux sous-unités se rejoignent et se fixent à l'ARNm. Le ribosome fournit un substrat pour la traduction, rassemblant et alignant la molécule d'ARNm avec les « traducteurs » moléculaires qui doivent déchiffrer son code.

L'autre exigence majeure pour la synthèse des protéines est les molécules de traduction qui « lisent » physiquement les codons de l'ARNm. L'ARN de transfert (ARNt) est un type d'ARN qui transporte les acides aminés correspondants appropriés vers le ribosome et attache chaque nouvel acide aminé au dernier, construisant la chaîne polypeptidique un par un. Ainsi, l'ARNt transfère des acides aminés spécifiques du cytoplasme à un polypeptide en croissance. Les molécules d'ARNt doivent être capables de reconnaître les codons sur l'ARNm et de les faire correspondre avec le bon acide aminé. L'ARNt est modifié pour cette fonction. À une extrémité de sa structure se trouve un site de liaison pour un acide aminé spécifique. À l'autre extrémité se trouve une séquence de bases qui correspond au codon spécifiant son acide aminé particulier.Cette séquence de trois bases sur la molécule d'ARNt est appelée un anticodon. Par exemple, un ARNt responsable de la navette de l'acide aminé glycine contient un site de liaison pour la glycine à une extrémité. À l'autre extrémité, il contient un anticodon qui complète le codon glycine (GGA est un codon pour la glycine, et donc l'anticodon des ARNt se lirait CCU). Équipée de sa cargaison particulière et de son anticodon correspondant, une molécule d'ARNt peut lire son codon d'ARNm reconnu et apporter l'acide aminé correspondant à la chaîne en croissance ((Figure)).

Tout comme les processus de réplication et de transcription de l'ADN, la traduction se compose de trois étapes principales : l'initiation, l'élongation et la terminaison. L'initiation a lieu avec la liaison d'un ribosome à un transcrit d'ARNm. L'étape d'élongation implique la reconnaissance d'un anticodon d'ARNt avec le prochain codon d'ARNm dans la séquence. Une fois que les séquences d'anticodon et de codon sont liées (rappelez-vous, ce sont des paires de bases complémentaires), l'ARNt présente sa cargaison d'acides aminés et le brin polypeptidique en croissance est attaché à cet acide aminé suivant. Cette fixation s'effectue à l'aide de diverses enzymes et nécessite de l'énergie. La molécule d'ARNt libère ensuite le brin d'ARNm, le brin d'ARNm déplace un codon dans le ribosome et le prochain ARNt approprié arrive avec son anticodon correspondant. Ce processus se poursuit jusqu'à ce que le codon final sur l'ARNm soit atteint, ce qui fournit un message « stop » qui signale la fin de la traduction et déclenche la libération de la protéine complète nouvellement synthétisée. Ainsi, un gène au sein de la molécule d'ADN est transcrit en ARNm, qui est ensuite traduit en un produit protéique ((Figure)).

Communément, une transcription d'ARNm sera traduite simultanément par plusieurs ribosomes adjacents. Cela augmente l'efficacité de la synthèse des protéines. Un seul ribosome peut traduire une molécule d'ARNm en environ une minute, de sorte que plusieurs ribosomes à bord d'un même transcrit pourraient produire plusieurs fois le nombre de la même protéine dans la même minute. Un polyribosome est une chaîne de ribosomes traduisant un seul brin d'ARNm.

Regardez cette vidéo pour en savoir plus sur les ribosomes. Le ribosome se lie à la molécule d'ARNm pour lancer la traduction de son code en une protéine. Qu'arrive-t-il aux petites et grandes sous-unités ribosomiques à la fin de la traduction ?

Revue de chapitre

L'ADN stocke les informations nécessaires pour ordonner à la cellule d'exécuter toutes ses fonctions. Les cellules utilisent le code génétique stocké dans l'ADN pour construire des protéines, qui déterminent finalement la structure et la fonction de la cellule. Ce code génétique réside dans la séquence particulière de nucléotides qui composent chaque gène le long de la molécule d'ADN. Pour « lire » ce code, la cellule doit effectuer deux étapes séquentielles. Dans la première étape, la transcription, le code ADN est converti en un code ARN. Une molécule d'ARN messager complémentaire d'un gène spécifique est synthétisée selon un processus similaire à la réplication de l'ADN. La molécule d'ARNm fournit le code pour synthétiser une protéine. Au cours du processus de traduction, l'ARNm s'attache à un ribosome. Ensuite, les molécules d'ARNt transportent les acides aminés appropriés vers le ribosome, un par un, codés par des codons triplet séquentiels sur l'ARNm, jusqu'à ce que la protéine soit entièrement synthétisée. Une fois terminé, l'ARNm se détache du ribosome et la protéine est libérée. Typiquement, plusieurs ribosomes se fixent à une seule molécule d'ARNm à la fois de sorte que plusieurs protéines peuvent être fabriquées simultanément à partir de l'ARNm.

Questions sur les liens interactifs

Regardez cette vidéo pour en savoir plus sur les ribosomes. Le ribosome se lie à la molécule d'ARNm pour lancer la traduction de son code en une protéine. Qu'arrive-t-il aux petites et grandes sous-unités ribosomiques à la fin de la traduction ?

Ils se séparent et se déplacent et sont libres de rejoindre la traduction d'autres segments d'ARNm.

Questions de révision

Lequel des éléments suivants est ne pas une différence entre l'ADN et l'ARN?

  1. L'ADN contient de la thymine tandis que l'ARN contient de l'uracile
  2. L'ADN contient du désoxyribose et l'ARN contient du ribose
  3. L'ADN contient des molécules de sucre-phosphate alternées alors que l'ARN ne contient pas de sucres
  4. L'ARN est simple brin et l'ADN est double brin

La transcription et la traduction ont lieu respectivement dans le ________ et le ________.

  1. cytoplasme du noyau
  2. noyau de nucléole
  3. cytoplasme du nucléole
  4. noyau du cytoplasme

Combien de « lettres » d'une molécule d'ARN, dans l'ordre, faut-il pour fournir le code d'un seul acide aminé ?

Lequel des éléments suivants est ne pas fait d'ARN?

  1. les transporteurs qui mélangent les acides aminés en un brin polypeptidique en croissance
  2. le ribosome
  3. la molécule messagère qui fournit le code pour la synthèse des protéines
  4. l'intron

Questions de pensée critique

Expliquez brièvement les similitudes entre la transcription et la réplication de l'ADN.

La transcription et la réplication de l'ADN impliquent toutes deux la synthèse d'acides nucléiques. Ces processus partagent de nombreuses caractéristiques communes, en particulier les processus similaires d'initiation, d'allongement et de terminaison. Dans les deux cas, la molécule d'ADN doit être non torsadée et séparée, et le brin codant (c'est-à-dire sens) sera utilisé comme matrice. De plus, les polymérases servent à ajouter des nucléotides au brin d'ADN ou d'ARNm en croissance. Les deux processus sont signalés pour se terminer une fois terminés.

Transcription contrastée et traduction. Nommez au moins trois différences entre les deux processus.

La transcription est vraiment un processus de « copie » et la traduction est vraiment un processus d'« interprétation », car la transcription consiste à copier le message d'ADN dans un message d'ARN très similaire, tandis que la traduction consiste à convertir le message d'ARN en un message d'acides aminés très différent. Les deux processus diffèrent également par leur localisation : la transcription se produit dans le noyau et la traduction dans le cytoplasme. Les mécanismes par lesquels les deux processus sont effectués sont également complètement différents : la transcription utilise des enzymes polymérases pour construire l'ARNm tandis que la traduction utilise différents types d'ARN pour construire la protéine.

Glossaire


L'élément clé de la synthèse des protéines

Il y a quatre éléments principaux qui sont utilisés dans la synthèse des protéines :

1). ARN de transfert (ARNt) :

Pour comprendre comment les ARNt peuvent servir d'adaptateur pour traduire le langage des acides nucléiques en langage des protéines, nous devons d'abord examiner leur structure plus en détail.

Les ARNt des bactéries ont entre 73 et 93 résidus nucléotidiques.

Les cellules ont au moins un type d'ARNt pour chaque acide aminé, au moins 32 ARNt sont nécessaires pour reconnaître tous les codons d'acides aminés (certains ARNt reconnaissent plus d'un codon). Mais certaines cellules en utilisent plus de 32.

Comme le montre la figure, tous les ARN t ont un motif de liaison hydrogène qui forme une structure en trèfle à quatre bras. Les ARNt plus longs ont un cinquième bras plus court ou un bras supplémentaire.

Deux des bras d'un ARNt sont essentiels pour sa fonction d'adaptateur.

Le bras acide aminé peut porter une estérification d'acide aminé spécifique par son groupe carboxyle au groupe 2'- ou 3'-hydroxyle du résidu A à l'extrémité 3' de l'ARNt.

Le bras anticodon contient l'anticodon.

Les autres bras principaux sont le bras D et le bras TψC contribuent à des interactions importantes pour le repliement global des molécules d'ARNt, et le bras TψC interagit avec la grande sous-unité d'ARNr.

2). Acide aminé activé

Pour que la traduction se produise, un approvisionnement prêt en molécules d'ARNt porte le bon acide aminé qui doit être requis.

Ainsi, une étape préparatoire à la synthèse des protéines est l'activation des acides aminés. Le processus dans lequel l'acide aminé est attaché aux molécules d'ARNt.

Ici, l'enzyme appelée aminoacyl-ARNt synthétases catalyse l'activation des acides aminés.

Dans ce cas, l'acide aminé est attaché à la haute énergie liée. Le stockage d'énergie dans cette liaison fournit le carburant nécessaire pour générer la liaison peptidique lorsque l'acide aminé est ajouté à la chaîne peptidique en croissance.

Il existe au moins 20 aminoacyl-ARNt synthétases, chacune spécifique d'un seul acide aminé et de son ARNt.

Chaque ARNt doit attacher l'acide aminé correspondant. Parce que si un acide aminé incorrect est attaché à l'ARNt. Il sera incorporé dans un polypeptide à la place du bon acide aminé.

La machinerie de synthèse des protéines ne reconnaît que l'anticodon de l'aminoacyl-ARNt et ne peut pas dire si le bon acide aminé est attaché.

Certaines aminoacyl-ARNt synthétases corrigent les épreuves comme le font les ADN polymérases.

Si le mauvais acide aminé est attaché à l'ARNt, l'enzyme hydrolyse l'acide aminé de l'ARNt, plutôt que de libérer le mauvais produit.

3). Ribosomes (ARNr)

la synthèse des protéines a lieu sur des ribosomes qui servent d'établis. Avec l'ARNm, il agit comme le modèle.

Rappelons que le ribosome est formé de deux sous-unités, la grande sous-unité et la petite sous-unité.

Ici, nous discutons du ribosome en fonction de leur fonction dans la synthèse des protéines.

Le ribosome bactérien contient 65 % d'ARNr et 35 % de protéines.

Le ribosome peut être divisé en deux domaines fonctionnels, le premier est le domaine traductionnel et le second est le domaine de sortie.

Les deux sous-unités contribuent à la formation du domaine de traduction, qui interagit avec les ARNt et est responsable de la formation de liaisons peptidiques.

comme on le voit sur la figure, Le domaine de sortie est situé uniquement dans la grande sous-unité. Trois sites se trouvent dans le domaine de traduction pour la liaison de l'ARNt : sites A, P et E.

le Un site (aminoacyle ou accepteur) reçoit de l'ARNt portant un acide aminé nécessaire à la synthèse des protéines.

le Site P (peptidyle ou donneur) détient un ARNt attaché au polypeptide en croissance.

le E (sortir) du site est l'emplacement à partir duquel les ARNt vides quittent le ribosome.

On pense que l'ARN ribosomique (ARNr) a trois rôles.

1). Toutes leurs molécules d'ARNr contribuent à la structure du ribosome

2). L'ARNr 16S de la sous-unité 30S est nécessaire à l'initiation de la synthèse des protéines car son extrémité 3' se lie à un site sur le leader de l'ARNm appelé Séquence Shine-Dalgarno.

Ainsi, le Séquence Shine-Dalgarno d'une partie du site de liaison au ribosome (RBS).

Cela aide l'ARNr à se positionner sur le ribosome. L'ARNr 16S se lie également à la protéine nécessaire pour initier la traduction (facteur d'initiation 3)

3. L'ARNr 23S est un ribosome qui catalyse la formation de liaisons peptidiques.

4). ARN messager (ARNm)

L'ARN messager (ARNm) est la molécule de la cellule qui transporte les codes de l'ADN vers les sites de synthèse des protéines dans les ribosomes.

Parce que l'information contenue dans l'ADN ne peut pas être décodée directement en protéine. Il est d'abord transcrit en ARNm (voir Transcription).

Chaque molécule d'ARNm code les informations pour une ou plusieurs protéines chez les bactéries.


Une courte rampe de traduction détermine l'efficacité de la synthèse des protéines

L'initiation de la traduction est une étape limitante majeure pour la synthèse des protéines. Cependant, des études récentes suggèrent fortement que l'efficacité de la synthèse des protéines est en outre régulée par de multiples facteurs qui ont un impact sur la phase d'élongation. Pour évaluer l'influence de l'élongation précoce sur la synthèse des protéines, nous avons utilisé une bibliothèque de plus de 250 000 journalistes combinée à des tests d'expression de protéines in vitro et in vivo. Nous rapportons ici que l'identité des acides aminés codés par les codons 3 à 5 impact sur le rendement en protéines. Cet effet est indépendant de l'abondance de l'ARNt, de l'efficacité d'initiation de la traduction ou de la structure globale de l'ARNm. Les mesures de la cinétique de traduction sur une seule molécule ont révélé une pause du ribosome et une synthèse protéique avortée sur les codons 4 et 5 de compositions distinctes d'acides aminés et de nucléotides. Enfin, l'introduction de motifs de séquence préférés uniquement à des positions de codons spécifiques améliore l'efficacité de la synthèse des protéines pour les protéines recombinantes. Collectivement, nos données soulignent le rôle critique des événements d'élongation précoce dans le contrôle traductionnel de l'expression des gènes.

Déclaration de conflit d'intérêts

Les auteurs ne déclarent aucun intérêt concurrent.

Les figures

Fig. 1. L'écran basé sur la fluorescence identifie de grandes différences…

Fig. 1. L'écran basé sur la fluorescence identifie de grandes différences dans la synthèse des protéines en raison de la…

Fig. 2. Effet du contenu A-U et…

Fig. 2. Effet de la teneur en A-U et de la structure de l'ARN sur l'expression des protéines.

Fig. 3. Identification des motifs corrélés…

Fig. 3. Identification des motifs en corrélation avec le score GFP.

Fig. 4. Analyse de l'effet de…

Fig. 4. Analyse de l'effet des motifs dans des bactéries in vitro et in vivo…

Fig. 5. La position et le contexte de…

Fig. 5. La position et le contexte des motifs autour du codon d'initiation sont critiques…

Fig. 6. L'identité du premier…

Fig. 6. L'identité des 5 premiers acides aminés a un impact sur la synthèse des protéines dans un…

Fig. 7. Test smFRET pour le suivi de la traduction…

Fig. 7. Test smFRET pour surveiller la traduction du codon 3–5.

Fig. 8. Analyse de l'ARNt et de l'acide aminé…

Fig. 8. Analyse des contributions de l'ARNt et des acides aminés à la traduction abortive du codon 3–5.

Fig. 9. Modèle de régulation translationnelle par…

Fig. 9. Modèle de régulation traductionnelle par l'identité de la séquence N-terminale.


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Synaptosomes

Synthèse des protéines

La traduction des protéines postsynaptiques a été démontrée dans plusieurs types de préparations de synaptosomes et corrélée à la présence de ribosomes. La longévité surprenante de la préparation synaptoneurosomique et la nature particulaire de la suspension rendent cette préparation avantageuse pour l'analyse de la dynamique réactionnelle basée sur des prélèvements rapides répétés à partir des mêmes aliquotes.

Il avait été montré par Scheetz, en utilisant des synaptoneurosomes de grenouille tectum, que des ARNm spécifiques, tels que celui codant α-calmoduline-dépendante de la protéine kinase II (CaMKII), sont traduits progressivement pendant les 75 min qui suivent Nactivation du -méthyl-d-aspartate (NMDA), sur fond de diminution de la traduction de la protéine totale. Pour examiner des événements plus rapides, nous avons profité de la nature uniforme d'une suspension de synaptoneurosome néocorticale pour prélever des échantillons en série à partir d'une seule préparation, divisée en aliquotes non traitées et traitées aux agonistes. Nous avons constaté que la dépolarisation par 40 mM de K + déclenchait rapidement la traduction des protéines, comme le montre un déplacement de l'ARN en fractions polyribosomiques dans la minute suivant la stimulation. En appliquant des chélateurs de Ca 2+ extracellulaires et intracellulaires aux aliquotes d'une seule préparation et en utilisant des agonistes et des antagonistes spécifiques des récepteurs ionotropes ou métabotropes du glutamate, nous avons pu montrer que les récepteurs métabotropiques du glutamate du groupe I sont les plus efficaces pour déclencher la synthèse rapide des protéines postsynaptiques. en activant une cascade de deuxième messager centrée sur la protéine kinase C (PKC). Nous avons ensuite comparé les ARNm trouvés dans les fractions de polyribosomes dérivés de synaptoneurosomes stimulés et non stimulés et avons découvert que la protéine de retard mental X fragile (FMRP) fait partie des protéines rapidement synthétisées après stimulation synaptique. Des études ultérieures ont révélé que la synthèse synaptique rapide de FMRP dépend de l'activation des voies de signalisation de la protéine kinase activée par les mitogènes (MAPK) et que cette voie ne déclenche pas la synthèse rapide des protéines dans les synaptoneurosomes néocorticaux de souris dépourvues d'un Fmr1 gène. Ainsi, au moins une partie de la traduction qui a lieu au niveau de la synapse nécessite une FMRP fonctionnelle, ce qui suggère que le transport et/ou la traduction altérés des ARNm régulés par la FMRP peuvent sous-tendre certains symptômes du syndrome de l'X fragile.

La robustesse surprenante des synaptosomes en fait un candidat attractif pour l'analyse des voies biochimiques. Les systèmes enzymatiques liés aux synapses sont suffisamment stables pour que la préparation de synaptodendrosomes puisse présenter une phosphorylation d'eIF4E et un allongement peptidique amélioré de α-CaMKII après traitement par le facteur neurotrope dérivé du cerveau (BDNF). La même préparation a également été utilisée pour démontrer la localisation synaptique de α-CaMKII ARNm et pour mesurer son augmentation suite à haute fréquence in vivo stimulation du gyrus denté de rat. Synaptosomes de souris dépourvues de tyrosine phosphatase (PTPα) ont été utilisés pour disséquer le rôle de la phosphorylation des récepteurs NMDA, qui affecte l'apprentissage et la mémoire. Les flux de chlorure ont été étudiés dans des synaptoneurosomes de différentes parties du cerveau de rat. Il a été démontré que la PKC facilite le renouvellement des vaisseaux synaptiques. De plus, l'efficacité du tampon Ca 2+ dans les terminaisons cérébrales après hypoxie a été étudiée dans les synaptosomes du cerveau néonatal et adulte. Enfin, en raison de l'enrichissement des éléments synaptiques dans ces préparations, ils peuvent être utilisés pour comparer les niveaux de protéines clés entre les arbres dendritiques et les régions synaptiques, et leurs changements après activation neurale, soit après in vivo traitement, comme la stimulation des moustaches, ou après l'activation des neurotransmetteurs de in vitro systèmes.


Les auteurs déclarent que la recherche a été menée en l'absence de toute relation commerciale ou financière pouvant être interprétée comme un conflit d'intérêt potentiel.

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Mots clés : profilage des ribosomes, ribo-seq, taux d'initiation de la traduction, taux de traduction des codons, biais d'utilisation des codons, modélisation quantitative de la synthèse des protéines

Citation : Yadav V, Ullah Irshad I, Kumar H et Sharma AK (2021) Modélisation quantitative de la synthèse de protéines à l'aide de données de profilage des ribosomes. De face. Mol. Biosci. 8:688700. doi: 10.3389/fmolb.2021.688700

Reçu : 31 mars 2021 Accepté : 25 mai 2021
Publication : 28 juin 2021.

Fabio Trovato, Freie Universit&# x000e4t Berlin, Allemagne

Alexander Schmidt, Université de Bâle, Suisse
Cຝric Gobet, ಜole Polytechnique Fຝérale de Lausanne, Suisse

Copyright © 2021 Yadav, Ullah Irshad, Kumar et Sharma. Il s'agit d'un article en libre accès distribué sous les termes de la Creative Commons Attribution License (CC BY). L'utilisation, la distribution ou la reproduction dans d'autres forums est autorisée, à condition que le ou les auteurs originaux et le ou les titulaires des droits d'auteur soient crédités et que la publication originale dans cette revue soit citée, conformément à la pratique académique acceptée. Aucune utilisation, distribution ou reproduction non conforme à ces conditions n'est autorisée.


Voir la vidéo: Expression de linformation génétique: Transcription u0026 Traduction (Octobre 2021).